Beungkeut disulfida mangrupa bagian penting tina struktur tilu diménsi loba protéin.Beungkeut kovalén ieu bisa kapanggih dina ampir kabéh péptida ekstrasélular jeung molekul protéin.
Beungkeut disulfida kabentuk nalika atom sulfur sistein ngabentuk beungkeut tunggal kovalén jeung satengah séjén atom sulfur sistin dina posisi béda dina protéin.Beungkeut ieu mantuan nyaimbangkeun protéin, utamana nu disékrésikeun tina sél.
Wangunan éfisién beungkeut disulfida ngalibatkeun sababaraha aspék sapertos ngokolakeun sistein anu leres, panyalindungan résidu asam amino, metode panyabutan gugus pelindung, sareng metode papasangan.
Péptida dicangkokkeun ku beungkeut disulfida
Organisme Gutuo gaduh téknologi cincin beungkeut disulfida dewasa.Lamun péptida ngan ngandung hiji pasangan Cys, formasi beungkeut disulfida téh lugas.Péptida disintésis dina fase padet atawa cair,
Ieu lajeng dioksidasi dina leyuran pH8-9.Sintésis rélatif kompléks nalika dua atawa leuwih pasang beungkeut disulfida perlu dibentuk.Sanajan formasi beungkeut disulfida biasana réngsé telat dina skéma sintétik, kadang bubuka disulfida preformed nguntungkeun pikeun linking atawa manjangkeun ranté péptida.Bzl mangrupikeun grup pelindung Cys, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys, sareng sajabana, seueur dianggo dina symbiont.Kami ngahususkeun dina sintésis péptida disulfida kalebet:
1. Dua pasang beungkeut disulfida kabentuk dina molekul jeung dua pasang beungkeut disulfida kabentuk antara molekul.
2. Tilu pasang beungkeut disulfida kabentuk dina molekul jeung tilu pasang beungkeut disulfida kabentuk antara molekul.
3. Sintésis polipéptida insulin, dimana dua pasang beungkeut disulfida kabentuk antara sekuen péptida anu béda.
4. Sintésis tilu pasang péptida kabeungkeut disulfida
Naha gugus amino cysteinyl (Cys) khusus pisan?
Ranté sisi Cys ngagaduhan gugus réaktif anu aktip pisan.Atom hidrogén dina gugus ieu gampang diganti ku radikal bébas jeung gugus séjén, sahingga bisa kalayan gampang ngabentuk beungkeut kovalén jeung molekul séjén.
Beungkeut disulfida mangrupa bagian penting tina struktur 3D loba protéin.Beungkeut sasak disulfida bisa ngurangan élastisitas péptida, ngaronjatkeun stiffness, sarta ngurangan jumlah gambar poténsial.Watesan gambar ieu penting pisan pikeun aktivitas biologis jeung stabilitas struktural.Panggantianna tiasa dramatis pikeun struktur sakabéh protéin.Asam amino hidrofobik sapertos Dew, Ile, Val mangrupikeun penstabil héliks.Kusabab éta stabilizes beungkeutan-disulfida α-héliks tina formasi sistein sanajan sistein henteu ngabentuk beungkeut disulfida.Nyaéta, upami sadaya résidu sistein aya dina kaayaan ngirangan, (-SH, mawa gugus sulfhydryl bébas), persentase luhur fragmen hélik bakal mungkin.
Beungkeut disulfida dibentuk ku sistein awét pikeun stabilitas struktur térsiér.Dina kalolobaan kasus, SS Bridges antara beungkeut diperlukeun pikeun formasi struktur kuarternér.Kadang-kadang résidu sistein anu ngabentuk beungkeut disulfida jauh dina struktur primér.Topologi beungkeut disulfida mangrupa dasar pikeun analisis homologi struktur primér protéin.Résidu sistein tina protéin homolog pisan dilestarikan.Ngan triptofan sacara statistik leuwih konservasi ti sistein.
Sistein aya di tengah situs katalitik tiolase.Sistein tiasa ngabentuk perantara asil langsung sareng substrat.Bentuk anu diréduksi bertindak salaku "buffer walirang" anu ngajaga sistein dina protéin dina kaayaan anu ngirangan.Lamun pH handap, kasatimbangan ni'mat bentuk -SH ngurangan, sedengkeun dina lingkungan basa -SH leuwih rentan ka oksidasi pikeun ngabentuk -SR, sarta R - nanaon tapi atom hidrogén.
Sistein ogé bisa meta jeung hidrogén péroxida jeung péroxida organik salaku detoxicant a.
waktos pos: May-19-2023